In un laboratorio di Brema una coltura di microrganismi cresce a 75 gradi, in assenza di ossigeno. Il microrganismo è Methanocaldococcus infernus, un archeo. Gli archei sono organismi di una sola cellula, senza nucleo, che formano un dominio della vita distinto dai batteri. Questo è stato isolato da una sorgente idrotermale di mare profondo. Il gruppo lo fa crescere L’azoto dell’aria è fatto di due atomi tenuti insieme da un triplo legame. Pochi microbi riescono a spezzarlo, con un enzima chiamato nitrogenasi, e a trasformarlo in ammoniaca. Secondo il paper questa fissazione biologica fornisce metà dell’azoto agli esseri viventi. L’industria fa lo stesso lavoro con il processo Haber-Bosch, a 200 bar e fra 400 e 500 gradi. Il processo produce fra l’1 e il 2 per cento delle emissioni mondiali di anidride carbonica.
Il lavoro è di Nevena Maslać, Mustafa Rasim Törer, Pauline Bolte e Tristan Wagner, del Max Planck Institute for Marine Microbiology di Brema. È uscito su Nature Communications l’8 settembre 2026, ad accesso aperto. Wagner lavora anche all’Institut de Biologie Structurale di Grenoble. Il comunicato dell’istituto è uscito il 15 settembre, e ScienceDaily lo ha ripreso il 19.
In coltura M. infernus fissa l’azoto fino a 91,7 gradi e raddoppia in due ore. Regge fino a 93 gradi, ma dopo 24 ore perde la vitalità. Per crescere sull’azoto ha bisogno di molibdeno e di una pressione parziale di azoto alta, 0,49 atmosfere. Tollera il tungstato, un metallo che di solito blocca l’enzima, a concentrazioni fino a mille volte più alte di quelle sopportate da Azotobacter vinelandii e dall’archeo Methanococcus maripaludis.
Il gruppo ha purificato l’enzima e lo ha scaldato in provetta per 25 minuti a temperature diverse. La parte che lega l’azoto si chiama NifDK. In M. infernus perde la sua forma a 92,3 gradi. È la temperatura di fusione, il punto in cui la proteina si disfa. La stessa parte dell’enzima di Azotobacter vinelandii, il batterio di riferimento per questi studi, si disfa a 60,1 gradi. L’altra componente dell’enzima dell’archeo, NifH, che fornisce gli elettroni, regge fino a 82,5.
L’attività è un’altra misura. A temperatura ambiente, fra 18 e 20 gradi, l’enzima non produce ammoniaca misurabile. A 50 gradi ne produce 280 nanomoli al minuto per milligrammo di proteina. Cinquanta gradi è il massimo consentito dal sistema che rigenera l’ATP, la molecola che porta l’energia alla reazione. Gli autori non hanno misurato l’attività sopra quella soglia. Ipotizzano che segua la legge di Arrhenius, che lega la velocità delle reazioni alla temperatura. Con quella ipotesi a 80 gradi l’enzima arriverebbe a 2.240 nanomoli. Sarebbe l’attività più alta mai misurata per una nitrogenasi, contro le 500-900 dell’enzima nativo di Azotobacter. È una stima, non una misura. Gli autori pensano che la rigidità che stabilizza la proteina le tolga a freddo la flessibilità necessaria per lavorare.
La struttura è stata risolta con i raggi X di sincrotrone dell’ESRF di Grenoble, fino a 1,21 ångström. Gli autori la descrivono come la nitrogenasi più semplificata conosciuta. Mescola tratti delle tre famiglie note, quella al molibdeno, quella al vanadio e quella al solo ferro, senza somigliare di più a una delle tre. Nel sito attivo il gruppo ha catturato insieme lo stato di riposo e uno stato di lavoro mai visto prima in una nitrogenasi al molibdeno. Le zone che stabilizzano la proteina stanno soprattutto in superficie, lontano dal sito attivo. Secondo gli autori la struttura rafforza l’ipotesi che le nitrogenasi antiche somigliassero più a questa che a quelle dei batteri.
Il comunicato scrive che l’enzima produce ammoniaca solo ad alte temperature. Le misure di attività sono due, a temperatura ambiente e a 50 gradi. Per un organismo che vive vicino ai 90 gradi, 50 è una temperatura bassa. Il titolo di ScienceDaily dice che l’enzima sopravvive a un calore che distrugge la maggior parte delle proteine. Per la stabilità il dato regge. Per il lavoro a quelle temperature manca la misura.
Il lavoro è finanziato dalla Società Max Planck. Gli autori dichiarano di non avere conflitti di interesse. Le strutture sono depositate nella Protein Data Bank, l’archivio pubblico delle strutture delle proteine. Il paper non contiene una dichiarazione sull’uso dell’intelligenza artificiale.
A 80 gradi, per ora, c’è solo un calcolo.
Bibliografia
Maslać N., Törer M.R., Bolte P., Wagner T., «Molecular basis of N2 fixation in a hyperthermophilic archaeon», Nature Communications, 17, 9602, 8 settembre 2026, accesso aperto con licenza CC BY 4.0. doi: 10.1038/s41467-026-77173-0
Max Planck Institute for Marine Microbiology, comunicato stampa del 15 settembre 2026, «Molecular insight into biological nitrogen fixation close to the boiling point», ripreso da ScienceDaily il 19 settembre 2026 come «This deep-sea enzyme survives heat that destroys most proteins» (fonte secondaria).
